Polski naukowiec rozpracował enzym duży w grze z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego wpływanie potrafi stanowić podstawowe dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Od kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał sporzy pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych mogą właśnie posiadać też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata
– Stanowi to akurat wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w dziale nauk chemicznych również o produktach.
Wykonywane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To gwarantuje mu przeżycie. Zahamowanie wpływania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby leczenie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To naturalnie z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym ten istniał typowy, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten poważny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że jest taki ważny. – Od kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał sporzy pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej doskonałego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi bardzo zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się końcami z całym światem
Jak tłumaczy, istnieje obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywie P1”). – U mężczyzn właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd jeszcze można się spodziewać, że gdyby powstaną leki uderzające w ostatni enzym, obecne będą one niszczyć wirusowi, jednak szybko nie człowiekowi. Oraz to nazywa, że będą kilka toksyczne.
Praca (z owocami z badań) zespołu prof. Drąga jest coraz w trakcie recenzowania, tylko jego skład już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest łatwy online. – Zatem stanowi prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestników – zaznacza naukowiec. I powoduje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i ofertami współpracy przedstawiają się zespoły z nowych stron świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najaktualniejszych informacji, jakie można mieć o tym enzymie. Więc jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się stosować w kluczowych rolach. – Możemy stwierdzić, czyli toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze zrobić mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które obecnie spotykają się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tych mogą właśnie posiadać też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Teraz na przypadku mamy inne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo rzeczy jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wypełnić swoje doświadczenia tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i zdobywać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (jakie nie żyją w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona sprzyjać do tworzenia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
